Alimentos diferentes que você não abre mão

[Markus B]

amigos, utilizem WP a vontade nas receitas...não há perda das propriedades nutricionais não.....mesmo levando ao fogo....há uma leve mudança da textura do produto final...experimentem bolos ou pães caseiros (já há inclusive pão de forma em algumas padarias feitos com wp).

Vou postar algumas receitas depois feitas com Whey...vcs vão gostar bastante...rsrsrs...vou pegá-las em outro computer na segunda ou terça.

[Body Muscle]

Ninga, eu não generalizo os Nutricionistas não, tem muito cara bom, o problema é que 90% não é esportivo, e não manjam nada de suplementos, mas os que gostam e buscam, são muito feras!!!

A WP é praticamente só a ripa de aminos... quando aquecida, quebra as ligações e os aminos ficam soltos, então se perdem alguns na hora da absorção!!!

pelo menos foi o que foi passado pra mim por Farmaceuticos, Bioquimicos e Nutricionistas esportivos!!!

mas tmb já fiz receitas quentes com Whey!!!

a Albumina por ser muito mais enovelada, se mantém melhor em altas temperaturas!!!

[ninga]

Não cara, a ligação que mantem as proteínas na forma enoveladas se dão por pontes de sulfeto, são ligações muito fracas facilmente rompidas.

Mas a estrutura primaria é formada pro ligações covalentes bem mais fortes. E o whey não é uma ripa não, é uma grande proteína enovelada.

Aqui vai um artigo:

Estrutura e funcionalidade

b-lactoglobulina (bLG): é uma proteína globular de PM

18.362 Da para a variante genética A e 18.276 para a variante

B, contendo 162 resíduos de aminoácidos. A estrutura primária

da b-lactoglobulina A, com indicações para as variantes B e C e

das ligações dissulfeto, é mostrada na Figura 5.

Uma das pontes dissulfeto é sempre encontrada ligando

os res 66 e 160 e a outra aparece em igual distribuição entre

os res 106 e 119 ou entre 106 e 121. Essa é uma situação não

usual em estruturas protéicas e pode conferir propriedades de

ligação singular para a b-lactoglobulina.

A estrutura secundária da b-LG consiste em folhas b

antiparalelas (50%), formando nove cordas b (b-strands), uma

porção em a-hélice (15%), estruturas casualizadas (15%) e

estruturas em curvas (turn structures) 20% (PAPIZ et al., 1986;

MONACO et al., 1987).

Cerca de 12 variantes genéticas já foram identificadas

no soro de leite bovino, sendo as duas principais as b-LG A e B,

que apresentam mutações de aminoácidos nas posições 64 e

118, sendo Asp64 e Val118 para b-LG (A) e Gly64 e Ala 118 para

b-LG (. O pI da b-LG é ao redor de pH 5,2, um pouco mais alto

para a variante B que para A (PANICK et al., 1999).

A conformação espacial da b-LG foi completamente

elucidada por BROWNLOW et al. (1997). A molécula apresenta

nove segmentos em folhas b antiparalelas (A a I) que se arranjam

formando uma espécie de cálice ou barril achatado capaz de

ligar pequenas moléculas hidrofóbicas no seu interior. Esse tipo

de estrutura caracteriza uma família de proteínas denominadas

lipocalinas (Figura 6).

A família das lipocalinas compreende as proteínas com

função de transporte (LANGE et al., 1998). A estrutura particular

da b-LG, do tipo lipocalina, forma uma espécie de cálice de

caráter hidrofóbico que lhe confere propriedades funcionais de

grande aplicação na indústria de alimentos, como capacidade

de emulsificação, formação de espuma, geleificação e ligação

de aroma e sabor (MORR & FOEGEDING, 1990). A estrutura da

b-LG contribui para que ela seja uma proteína bastante estável

em solução em uma ampla faixa de pH, apresentando, porém,

diferentes estados de associação (TAULIER & CHALIKIAN, 2001).

A b-LG pode passar por cinco transições induzidas pelo pH, na

faixa de 1 a 13 (TAULIER & CHALIKIAN, 2001). Na faixa de pH 1

a 2 a b-LG sofre mudanças estruturais, porém retém, em grande

parte, a sua estrutura secundária. A segunda transição ocorre na

faixa de pH entre 2,5 e 4,0, verificando-se a passagem de dímero

a monômero. Entre pH 4,5 e 6,0 ocorrem pequenas mudanças Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 50

SGARBIERI, V. C. Revisão: Propriedades Estruturais e FísicoQuímicas das Proteínas do Leite

Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 51

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em sua estrutura terceária, sem alteração significativa na

estrutura secundária. A quarta transição ocorre entre pH 6,5 e

8,5, conhecida como transição de Tanford, que é acompanhada

por alterações localizadas das estruturas secundária e terceária,

sem uma mudança na conformação global da proteína. Por

último, a quinta transição ocorre entre os pHs 9 e 12,5,

identificada como desnaturação alcalina, e resulta na ruptura

de qualquer estrutura dimérica nativa, transformando-se em

monômeros desdobrados. Estima-se que aproximadamente

20% das folhas b e 10% das a-hélice sejam preservadas nessas

condições (TAULIER & CHALIKIAN, 2001). A desnaturação da

b-LG, induzida por base alcalina, é irreversível.

FIGURA 6. Estrutura terciária da b-lactoglobulina mostrando

as estruturas secundárias, folhas b (A a I), pequena região em

a-hélice e as variantes genéticas com substituições nos resíduos

64 a 118.

A b-LG é uma proteína termossensível e vários efeitos

são produzidos por ação da temperatura, entre eles perda de

solubilidade e exposição de regiões da molécula apropriada

para diferentes tipos de interação com outros componentes,

em sistemas complexos (IAMETTI et al., 1996).

Modificações reversíveis começam ao redor de 50 °C e

irreversíveis acima de 65-70 °C. Em pH neutro, o aquecimento

origina em primeiro lugar a monomerização da proteína

dimerizada (nativa), seguida de uma perda da conformação

globular compacta, passando para um estado intermediário de

maior flexibilidade e maior volume da estrutura terceária em que

há aumento de grupos hidrofóbicos expostos (“molten globule

state”), seguida de associação intermolecular de estruturas em

folhas b, por meio de pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas

(PALAZOLO et al., 2000; PHOTCHANACHAI & KITABATAKE,

2001).

De acordo com vários pesquisadores, os seguintes

fenômenos ocorrem durante tratamento térmico da b-LG, em

solução:

Dímero ←→ Monômeros ←→ Flexibilização da estrutura

terciária (“molten globule state”) → Agregação

Durante o processamento do leite em escala industrial, a

b-LG é apontada como responsável pelo início do processo de

agregação que conduz a uma obstrução e à conseqüente perda

de eficiência dos trocadores de calor (SAWYER & KONTOPIDIS,

2000).

Fenômeno semelhante ao que ocorre com a b-LG sob

ação do calor ocorre também com a aplicação de pressão

(BOTELHO et al., 2000; YANG et al., 2001). Em geral, pode-se

dizer que entre 100-150 MPa há um começo de monomerização.

Entre 140-250 MPa haveria uma modificação da estrutura

secundária, mas estruturas b não são completamente destruídas

até pressão de 330 MPa. Nestas condições a estrutura da b-LG

apresenta grande flexibilidade e, retiradas as condições de

pressão, ela se renatura (monômero modificado). À pressão

de 600-900 MPa, há formação de agregados estabilizados

por interações hidrofóbicas e principalmente por ligações de

intercâmbio (SH → – S – S –). Em síntese, haverá:

Dímero ←→ Monômeros ←→ Monômeros modificados

(folhas b → a-hélice “não nativa”) → Agregados

Função biológica: apesar de se conhecer muito sobre a

estrutura e a funcionalidade da b-LG, pouco se conhece sobre

seu papel fisiológico. Em 1972, Futterman e Heller, usando

técnica de fluorescência, demonstraram que a b-LG bovina,

assim como a proteína ligante de retinol (RBP), forma complexos

solúveis em água com retinol. A ligação de retinol com b-LG

envolve principalmente interações hidrofóbicas (JANG &

SWAISGOOD, 1990). A porção apolar do ligante é inteiramente

responsável pela ligação e o sítio de ligação provavelmente

inclui resíduos de triptofano que servem para fixar o anel da

b-ionona do retinol (FUGATE & SONG, 1980). Vários estudos

têm sido feitos com o propósito de definir os sítios de ligação

existentes na b-LG, para o retinol, mas um consenso ainda não

foi alcançado.

A b-LG tem um efeito protetor na destruição térmica do

ácido ascórbico em solução aquosa (DAI-DONG et al., 1990).

A proteção poderia ser devida a um efeito antioxidante pela

presença de grupo tiol na proteína.

Peptídios derivados da b-LG bovina podem influenciar

fortemente no nível de colesterol sérico. Os peptídios induziram

a supressão da absorção do colesterol, evidenciado pelo estudo

com célula-Caco-2. A atividade do peptídio (Ile Ile Ala Glu Lys)

exibiu maior atividade que o b-sitosterol, em ratos (NAGOKA

et al., 2001).

a-lactalbumina (a−LA): duas variantes genéticas de

a-LA (A e já foram identificadas, porém somente a variante

B tem sido encontrada em leite das raças bovinas ocidentais. A

variante B contém 123 resíduos de aminoácidos e PM 14.176

Da, apresentando quatro pontes dissulfeto. A seqüência

primária da a-LA pode ser vista na Figura 7: Cys 6-120, Cys

28-111, Cys 61-77, Cys 73-91.

A propriedade mais característica da a-LA é a forte

tendência de formar associações em pH abaixo de seu pI. No

pH natural do leite, pH 6,6 e acima, a a-LA apresenta-se como

monômero com sua estrutura terceária.

A seqüência de aminoácidos da a-LA bovina (Figura

7) e da lisozima da clara de ovo mostram grande similaridade

(VANAMAN et al., 1970). A homologia de seqüência das duas Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 50

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proteínas é de 32%. Construção de modelo (BROWNE et al.,

1969) e simulação computacional (WARME et al., 1974), ambas

confirmaram a similaridade dessas duas proteínas. A similaridade

na estrutura terceária entre a-LA bovina e lisozima da clara de

ovo é ilustrada na Figura 8.

A molécula da a-LA tem a forma de um elipsóide, com

uma profunda fenda, dividindo a molécula em dois lobos.

Quatro regiões em a-hélice: A (res 5 a 10); B (res 20 a 34); C

(res 86 a 99) e D (res 105 a 109), formam um lado da fenda.

Duas regiões em filamentos b (40-43 e 47-50), conjuntamente

com uma cadeia em forma de giro (res 58-75), formam o outro

lobo. Apresenta quatro ligações dissulfídicas (Figuras 8 e 9),

embora não sejam essenciais para manter a estrutura terceária

da proteína.

A a-LA tem uma alta afinidade pelo Ca++

e outros íons

metálicos como Zn++

, Mn++

, Cd++

, Cu++

e Al+3

. A constante

[ninga]

http://www.ital.sp.gov.br/bj_old/brazilianjournal/free/p05185.pdf

melhor... rss

[Body Muscle]

eu entendi Ninga!!! a ripa que eu me referi, foi ao fato dela não estar mais enovelada, e sim só nas ligações!!!

uma linha reta, sacou? rsrsrsrsrsrsrsrsrs

bom, mas sempre procuro passar as informações que recebo de fontes confiáveis!!!

existe tanto estudo e muitos contradizem outros!!! não custa nada dar mais informação pra se debater né!!!

ABS

[ninga]

Mas isso ai nem precisa de estudo viu cara, é biologia básica, aula 1.. rsss

Uma proteína grande como essa com certeza está em forma quaternária..

[Wandir Reis]

Bom saber, vou continuar fazendo minhas receitas malucas então com WP