Postado 1 de julho de 201212 anos amigos, utilizem WP a vontade nas receitas...não há perda das propriedades nutricionais não.....mesmo levando ao fogo....há uma leve mudança da textura do produto final...experimentem bolos ou pães caseiros (já há inclusive pão de forma em algumas padarias feitos com wp). Vou postar algumas receitas depois feitas com Whey...vcs vão gostar bastante...rsrsrs...vou pegá-las em outro computer na segunda ou terça.
Postado 1 de julho de 201212 anos Ninga, eu não generalizo os Nutricionistas não, tem muito cara bom, o problema é que 90% não é esportivo, e não manjam nada de suplementos, mas os que gostam e buscam, são muito feras!!! A WP é praticamente só a ripa de aminos... quando aquecida, quebra as ligações e os aminos ficam soltos, então se perdem alguns na hora da absorção!!! pelo menos foi o que foi passado pra mim por Farmaceuticos, Bioquimicos e Nutricionistas esportivos!!! mas tmb já fiz receitas quentes com Whey!!! a Albumina por ser muito mais enovelada, se mantém melhor em altas temperaturas!!!
Postado 1 de julho de 201212 anos Não cara, a ligação que mantem as proteínas na forma enoveladas se dão por pontes de sulfeto, são ligações muito fracas facilmente rompidas. Mas a estrutura primaria é formada pro ligações covalentes bem mais fortes. E o whey não é uma ripa não, é uma grande proteína enovelada. Aqui vai um artigo: Estrutura e funcionalidade b-lactoglobulina (bLG): é uma proteína globular de PM 18.362 Da para a variante genética A e 18.276 para a variante B, contendo 162 resíduos de aminoácidos. A estrutura primária da b-lactoglobulina A, com indicações para as variantes B e C e das ligações dissulfeto, é mostrada na Figura 5. Uma das pontes dissulfeto é sempre encontrada ligando os res 66 e 160 e a outra aparece em igual distribuição entre os res 106 e 119 ou entre 106 e 121. Essa é uma situação não usual em estruturas protéicas e pode conferir propriedades de ligação singular para a b-lactoglobulina. A estrutura secundária da b-LG consiste em folhas b antiparalelas (50%), formando nove cordas b (b-strands), uma porção em a-hélice (15%), estruturas casualizadas (15%) e estruturas em curvas (turn structures) 20% (PAPIZ et al., 1986; MONACO et al., 1987). Cerca de 12 variantes genéticas já foram identificadas no soro de leite bovino, sendo as duas principais as b-LG A e B, que apresentam mutações de aminoácidos nas posições 64 e 118, sendo Asp64 e Val118 para b-LG (A) e Gly64 e Ala 118 para b-LG (. O pI da b-LG é ao redor de pH 5,2, um pouco mais alto para a variante B que para A (PANICK et al., 1999). A conformação espacial da b-LG foi completamente elucidada por BROWNLOW et al. (1997). A molécula apresenta nove segmentos em folhas b antiparalelas (A a I) que se arranjam formando uma espécie de cálice ou barril achatado capaz de ligar pequenas moléculas hidrofóbicas no seu interior. Esse tipo de estrutura caracteriza uma família de proteínas denominadas lipocalinas (Figura 6). A família das lipocalinas compreende as proteínas com função de transporte (LANGE et al., 1998). A estrutura particular da b-LG, do tipo lipocalina, forma uma espécie de cálice de caráter hidrofóbico que lhe confere propriedades funcionais de grande aplicação na indústria de alimentos, como capacidade de emulsificação, formação de espuma, geleificação e ligação de aroma e sabor (MORR & FOEGEDING, 1990). A estrutura da b-LG contribui para que ela seja uma proteína bastante estável em solução em uma ampla faixa de pH, apresentando, porém, diferentes estados de associação (TAULIER & CHALIKIAN, 2001). A b-LG pode passar por cinco transições induzidas pelo pH, na faixa de 1 a 13 (TAULIER & CHALIKIAN, 2001). Na faixa de pH 1 a 2 a b-LG sofre mudanças estruturais, porém retém, em grande parte, a sua estrutura secundária. A segunda transição ocorre na faixa de pH entre 2,5 e 4,0, verificando-se a passagem de dímero a monômero. Entre pH 4,5 e 6,0 ocorrem pequenas mudanças Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 50 SGARBIERI, V. C. Revisão: Propriedades Estruturais e FísicoQuímicas das Proteínas do Leite Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 51 SGARBIERI, V. C. Revisão: Propriedades Estruturais e FísicoQuímicas das Proteínas do Leite em sua estrutura terceária, sem alteração significativa na estrutura secundária. A quarta transição ocorre entre pH 6,5 e 8,5, conhecida como transição de Tanford, que é acompanhada por alterações localizadas das estruturas secundária e terceária, sem uma mudança na conformação global da proteína. Por último, a quinta transição ocorre entre os pHs 9 e 12,5, identificada como desnaturação alcalina, e resulta na ruptura de qualquer estrutura dimérica nativa, transformando-se em monômeros desdobrados. Estima-se que aproximadamente 20% das folhas b e 10% das a-hélice sejam preservadas nessas condições (TAULIER & CHALIKIAN, 2001). A desnaturação da b-LG, induzida por base alcalina, é irreversível. FIGURA 6. Estrutura terciária da b-lactoglobulina mostrando as estruturas secundárias, folhas b (A a I), pequena região em a-hélice e as variantes genéticas com substituições nos resíduos 64 a 118. A b-LG é uma proteína termossensível e vários efeitos são produzidos por ação da temperatura, entre eles perda de solubilidade e exposição de regiões da molécula apropriada para diferentes tipos de interação com outros componentes, em sistemas complexos (IAMETTI et al., 1996). Modificações reversíveis começam ao redor de 50 °C e irreversíveis acima de 65-70 °C. Em pH neutro, o aquecimento origina em primeiro lugar a monomerização da proteína dimerizada (nativa), seguida de uma perda da conformação globular compacta, passando para um estado intermediário de maior flexibilidade e maior volume da estrutura terceária em que há aumento de grupos hidrofóbicos expostos (“molten globule state”), seguida de associação intermolecular de estruturas em folhas b, por meio de pontes dissulfeto e interações hidrofóbicas (PALAZOLO et al., 2000; PHOTCHANACHAI & KITABATAKE, 2001). De acordo com vários pesquisadores, os seguintes fenômenos ocorrem durante tratamento térmico da b-LG, em solução: Dímero ←→ Monômeros ←→ Flexibilização da estrutura terciária (“molten globule state”) → Agregação Durante o processamento do leite em escala industrial, a b-LG é apontada como responsável pelo início do processo de agregação que conduz a uma obstrução e à conseqüente perda de eficiência dos trocadores de calor (SAWYER & KONTOPIDIS, 2000). Fenômeno semelhante ao que ocorre com a b-LG sob ação do calor ocorre também com a aplicação de pressão (BOTELHO et al., 2000; YANG et al., 2001). Em geral, pode-se dizer que entre 100-150 MPa há um começo de monomerização. Entre 140-250 MPa haveria uma modificação da estrutura secundária, mas estruturas b não são completamente destruídas até pressão de 330 MPa. Nestas condições a estrutura da b-LG apresenta grande flexibilidade e, retiradas as condições de pressão, ela se renatura (monômero modificado). À pressão de 600-900 MPa, há formação de agregados estabilizados por interações hidrofóbicas e principalmente por ligações de intercâmbio (SH → – S – S –). Em síntese, haverá: Dímero ←→ Monômeros ←→ Monômeros modificados (folhas b → a-hélice “não nativa”) → Agregados Função biológica: apesar de se conhecer muito sobre a estrutura e a funcionalidade da b-LG, pouco se conhece sobre seu papel fisiológico. Em 1972, Futterman e Heller, usando técnica de fluorescência, demonstraram que a b-LG bovina, assim como a proteína ligante de retinol (RBP), forma complexos solúveis em água com retinol. A ligação de retinol com b-LG envolve principalmente interações hidrofóbicas (JANG & SWAISGOOD, 1990). A porção apolar do ligante é inteiramente responsável pela ligação e o sítio de ligação provavelmente inclui resíduos de triptofano que servem para fixar o anel da b-ionona do retinol (FUGATE & SONG, 1980). Vários estudos têm sido feitos com o propósito de definir os sítios de ligação existentes na b-LG, para o retinol, mas um consenso ainda não foi alcançado. A b-LG tem um efeito protetor na destruição térmica do ácido ascórbico em solução aquosa (DAI-DONG et al., 1990). A proteção poderia ser devida a um efeito antioxidante pela presença de grupo tiol na proteína. Peptídios derivados da b-LG bovina podem influenciar fortemente no nível de colesterol sérico. Os peptídios induziram a supressão da absorção do colesterol, evidenciado pelo estudo com célula-Caco-2. A atividade do peptídio (Ile Ile Ala Glu Lys) exibiu maior atividade que o b-sitosterol, em ratos (NAGOKA et al., 2001). a-lactalbumina (a−LA): duas variantes genéticas de a-LA (A e já foram identificadas, porém somente a variante B tem sido encontrada em leite das raças bovinas ocidentais. A variante B contém 123 resíduos de aminoácidos e PM 14.176 Da, apresentando quatro pontes dissulfeto. A seqüência primária da a-LA pode ser vista na Figura 7: Cys 6-120, Cys 28-111, Cys 61-77, Cys 73-91. A propriedade mais característica da a-LA é a forte tendência de formar associações em pH abaixo de seu pI. No pH natural do leite, pH 6,6 e acima, a a-LA apresenta-se como monômero com sua estrutura terceária. A seqüência de aminoácidos da a-LA bovina (Figura 7) e da lisozima da clara de ovo mostram grande similaridade (VANAMAN et al., 1970). A homologia de seqüência das duas Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 50 SGARBIERI, V. C. Revisão: Propriedades Estruturais e FísicoQuímicas das Proteínas do Leite Braz. J. Food Technol., v.8, n.1, p. 43-56, jan./mar., 2005 51 SGARBIERI, V. C. Revisão: Propriedades Estruturais e FísicoQuímicas das Proteínas do Leite proteínas é de 32%. Construção de modelo (BROWNE et al., 1969) e simulação computacional (WARME et al., 1974), ambas confirmaram a similaridade dessas duas proteínas. A similaridade na estrutura terceária entre a-LA bovina e lisozima da clara de ovo é ilustrada na Figura 8. A molécula da a-LA tem a forma de um elipsóide, com uma profunda fenda, dividindo a molécula em dois lobos. Quatro regiões em a-hélice: A (res 5 a 10); B (res 20 a 34); C (res 86 a 99) e D (res 105 a 109), formam um lado da fenda. Duas regiões em filamentos b (40-43 e 47-50), conjuntamente com uma cadeia em forma de giro (res 58-75), formam o outro lobo. Apresenta quatro ligações dissulfídicas (Figuras 8 e 9), embora não sejam essenciais para manter a estrutura terceária da proteína. A a-LA tem uma alta afinidade pelo Ca++ e outros íons metálicos como Zn++ , Mn++ , Cd++ , Cu++ e Al+3 . A constante
Postado 1 de julho de 201212 anos http://www.ital.sp.gov.br/bj_old/brazilianjournal/free/p05185.pdf melhor... rss
Postado 1 de julho de 201212 anos eu entendi Ninga!!! a ripa que eu me referi, foi ao fato dela não estar mais enovelada, e sim só nas ligações!!! uma linha reta, sacou? rsrsrsrsrsrsrsrsrs bom, mas sempre procuro passar as informações que recebo de fontes confiáveis!!! existe tanto estudo e muitos contradizem outros!!! não custa nada dar mais informação pra se debater né!!! ABS
Postado 2 de julho de 201212 anos Mas isso ai nem precisa de estudo viu cara, é biologia básica, aula 1.. rsss Uma proteína grande como essa com certeza está em forma quaternária..
Postado 2 de julho de 201212 anos Bom saber, vou continuar fazendo minhas receitas malucas então com WP
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