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Pedro Alvim Neto

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  1. A beta-alanina é um aminoácido não essencial, que é produzido pelo organismo, mais especificamente pelo fígado. A captação desse aminoácido é feita pelo músculo esquelético e outros tecidos. A produção de beta-alanina é baixa endogenamente, portanto a concentração no sangue é de difícil detecção. A l-histidina, outro aminoácido produzido pelo corpo, vai se ligar à beta-alanina e, através da enzima carnosina sintase, vai produzir a carnosina. A l-histidina possui uma concentração plasmática 40 vezes maior do que a beta-alanina, portanto, a beta-alanina é o fator limitante para a produção de carnosina. A carnosina tem a função de tamponamento muscular (durante o exercício são formados ácidos nos processos metabólicos, como o lactato. A alta concentração de lactato afeta o metabolismo durante o exercício físico, pois, diminui o pH, reduzindo a capacidade da célula muscular de produzir ATP ou impedindo o processo contrátil, necessitando de um sistema que o neutralize, chamado de tamponamento. Esse tamponamento auxilia no prolongamento do exercício), manutenção do equilíbrio ácido base e maior contribuição esportiva nos exercícios anaeróbios como corrida, natação, exercícios com uma duração entre 60 segundos e 240 segundos. Assim, em exercícios com duração menor que 60 segundos, não possui benefícios e, nos exercícios com uma duração maior que 240 segundos, gera benefícios em menor escala. Na musculação, o aumento de carnosina intramuscular faz com que o praticante dessa modalidade consiga utilizar mais carga e faça mais repetições, podendo potencializar a hipertrofia muscular, pois, conseguirá fazer um maior esforço por um período maior. A carnosina aumenta o tempo até a fadiga muscular, melhorando o desempenho. A suplementação de beta-alanina pode ser feita por 4 semanas em doses de 4 a 6 g/dia. Esse protocolo aumenta em até 60% o estoque de carnosina intramuscular e, quando suplementado por 10 semanas, eleva em até 80% o estoque de carnosina intramuscular. Por outro lado, essa suplementação pode levar a uma parestesia, sintoma caracterizado por formigamento. Para que esse efeito colateral seja diminuído, ou eliminado, o ideal seria dividir a suplementação em 4 doses de até 1,2 g para mulheres e 1,6 g para homens, perfazendo uma dosagem de média em torno de 6,4 g ao dia. A suplementação com beta-alanina é muito boa para hipertrofia muscular pela musculação, mas é cara, custando em torno de R$ 300,00 (trezentos reais) por mês para a dose de 6 g por dia. Para economizar, é possível utilizar a dose de 4 g por dia. Fontes: BOOBIS, Les H. et al. The carnosine content of vastus lateralis is elevated in resistence- trained bodybuilders. Journal of strength and conditioning research: the research journal of the NCSA, Chichester, v. 19, n. 4, p. 725- 729, nov. 2005. HARRIS, Rc. et al. The absorption of orally supplied beta- alanine and its effect on muscle carnosine synthesis in human vastus lateralis. Amino Acids, Epub, v. 30, n. 3, p. 279-89, mar. 2006. R. M, Hobson. Et al. Effects of B- alanine supplementation on exercise performance: a meta analysis. Amino Acids, Epub, v. 43, n. 1, p. 25- 37, jul. 2012.
  2. As indústrias de suplementos tem estudos sim, mas a maioria dos estudos são patrocinados por elas mesmas. Portanto tem conflito de interesse. Mas a vitaminas que tem que tomar mais cuidado são principalmente as vitaminas C e E.
  3. Pedro Alvim Neto

    Diuréticos naturais para sua dieta

    Os diuréticos, medicamentos, são utilizados para tratar a retenção hídrica e ajudar no tratamento de doenças como cálculos renais, glaucoma e hipertensão. É muito interessante saber que também existem alimentos que são diuréticos naturais, e que trazem os mesmos benefícios, mas sem riscos de causar efeitos colaterais. São exemplos de diuréticos naturais: Melancia: além de ser um diurético natural, possui antioxidantes que vão te proteger do estresse oxidativo, e citrulina, que ajuda no tratamento do seu intestino; Tomate: possui antioxidantes, licopeno, betacaroteno, vitamina C e selênio; Pepino: contém também silício e enxofre, que auxiliam na eliminação de ácido úrico pelos rins; Mirtilo: é uma excelente fonte de antocianinas, que são excelentes antioxidantes, apresenta, também, um grande poder antibiótico, fazendo com que a bexiga se mantenha em excelentes condições; Cenoura: é um dos melhores vegetais diuréticos, apresentando grandes quantidades de antioxidantes; Alcachofra: auxilia na melhor funcionalidade renal; Salsão: através do aumento da produção de urina aumenta a excreção de ácido úrico; Aspargos: apresentam um alto conteúdo de fibra, ajudando de maneira muito eficaz na eliminação de toxinas do intestino.
  4. Pedro Alvim Neto

    Alongamentos básicos para antes e depois da musculação

    Eu acho que deve ser feito aquecimento antes do treino de musculação e alongamento leve logo após. Quanto aos alongamentos para ganho de flexibilidade, podem ser feitos após umas 7 horas depois dos exercícios com peso. Nesse alongamento pra valer, haverá ganho de ADM que vai influenciar no ganho de massa muscular. Logo quando se termina o exercício resistido, se forçado o alongamento, como a actina e a miosina (que são estruturas que fazem a contração muscular) estão muito em tensão, o alongamento, logo após a atividade física, não pode ser pra ganho de flexibilidade. Isso pode pode provocar lesão muscular. E, caso se force o alongamento antes da atividade física, perde-se em força muscular. Portanto, na minha opinião, pra ganho de flexibilidade, deve-se fazer os alongamentos como uma outra atividade.
  5. É recorrente esta pergunta entre os usuários de whey protein: "vale a pena pagar mais caro pela whey hidrolisada? ". E a resposta é negativa para a maioria dos casos. Não vale a pena pagar mais caro pela whey hidrolisada, salvo para usuários com problemas digestivos, tais como gastrite. A whey protein isolada tem uma concentração de 90 a 95% de proteína em cada dosagem. Já a whey protein concentrada tem uma concentração em torno de 25- 89% de proteína, sendo mais comum em torno de 80% (antes de comprar analise o rótulo com atenção). À medida que a concentração de proteína aumenta, diminui a quantidade de gordura, lactose e o conteúdo mineral. Quanto maior a concentração de proteínas, maior é a síntese proteica. O whey hidrolisado (processo pelo qual passa a whey isolada) tem proteínas quebradas em frações menores de peptídeos, reduzindo assim o potencial alérgico quando comparado com as proteínas não hidrolisadas. A hidrolisada tem absorção aproximadamente 15 minutos mais rápida do que a isolada. A concentração de proteína é semelhante à da whey isolada, isto é, concentração de 90 a 95% de proteína. Eu só indico a hidrolisada para pessoas que possuem problemas em digerir proteínas. Prefiro a isolada por ter uma maior concentração de proteína em relação ao whey concentrado, promovendo uma maior síntese protéica, e tendo uma absorção um pouco mais rápida que a concentrada (mas muito semelhante). É importante que seja observado o aminograma do produto. O suplemento proteico deve fornecer um mínimo de 2.000 mg e um máximo de 3.000 mg do aminoácido leucina por dose, para que a síntese proteica seja ótima (quantidade inferior a 2.000 mg não permite síntese proteica ótima e quantidade superior a 3.000 mg resulta em gliconeugênese). Em resumo: você pode escolher tranquilamente a whey concentrada (bem mais barata) se não estiver numa dieta muito restritiva, caso contrário, a whey isolada (um pouco mais cara) é a melhor opção. A whey hidrolisada (mais cara de todas) somente se justifica em casos de problemas digestivos.
  6. A proteína é um nutriente vital para os seres vivos, pois consiste em uma macromolécula presente em todas as células de organismos vivos. Como os carboidratos e as gorduras, as proteínas contêm átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio, diferindo-se pela presença, principalmente, de nitrogênio (16% da molécula), juntamente com enxofre, fósforo e ferro. As proteínas são formadas por combinações dos vinte aminoácidos em diversas proporções e cumprem funções estruturais, reguladoras, de defesa e de transporte nos fluídos biológicos. Os aminoácidos livres estão em equilíbrio dinâmico na célula e nos fluidos biológicos, o qual é dependente do anabolismo e do catabolismo orgânico, sendo esse processo denominado turnover proteico. Os principais tecidos responsáveis por esse equilíbrio são o muscular e visceral, sendo estas últimas responsáveis pela síntese de proteínas sanguíneas fundamentais na homeostase celular. As melhores fontes proteicas são de origem animal, no entanto, a ingestão de misturas de cereais e leguminosas nos fornecem também as quantidades de aminoácidos necessárias para a síntese proteica. As proteínas ocupam uma posição chave na reparação e na formação de tecido muscular depois do exercício. Ao levantar um peso, os músculos são forçados a se alongar quando prefeririam se contrair. Essa ação causa minúsculas rupturas nas fibras musculares, que são a razão da dor muscular sentida 1 ou 2 dias após o exercício intenso. Em resposta, o organismo faz as fibras musculares aumentarem de tamanho e as fortalece para protegê-las de rompimentos futuros. O material de construção para esse processo provém principalmente da proteína alimentar, desmembrada em aminoácidos durante a digestão. Como explicado anteriormente, os aminoácidos entram na corrente sanguínea e são transportados para as células musculares para serem sintetizados em proteínas. Há dois tipos principais de proteína muscular: actina e miosina. No desenvolvimento muscular, ocorre o aumento quantitativo de actina e miosina, e este processo faz com que as fibras musculares aumentem em diâmetro e força e se contraiam com mais vigor. A digestão das proteínas começa no estômago, com a enzima pepsina secretada no suco gástrico, seguida pela ação das enzimas proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa do intestino delgado. Essas enzimas não são secretadas na forma ativa, mas como proenzimas ou zimogêneos; posteriormente, pela ação de outros compostos, são ativadas pela perda de uma hidrólise parcial. Assim, por exemplo, ácido clorídrico do estômago desnatura as proteínas e transforma o pepsinogênio em pepsina. Essa enzima começa a clivagem das proteínas dos alimentos, principalmente das ligações envolvendo os aminoácidos aromáticos e a leucina. As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal, que transforma o tripsinogênio em tripsina por meio do processo de hidrólise, o qual é continuado por uma ativação em cascata das outras proenzimas pancreáticas pela ação da tripsina. A secreção de enzimas proteolíticas parece ser regulada pela presença de proteína da dieta no intestino delgado. Os eventos que ocorrem no intestino durante a digestão de proteínas estão bem estabelecidos. As enzimas do suco pancreático mostram uma grande especificidade, especialmente nas ligações adjacentes à lisina ou à arginina (tripsina) ou nos aminoácidos aromáticos (quimio-tripsina) e ainda nos aminoácidos alifáticos neutros (elastase). A maior parte da proteína que entra no intestino, quer de origem dietética, quer de origem endógena, é digerida e absorvida na forma de aminoácidos. Para uma ingestão diária média de proteína de 90 a 100g, a contribuição das secreções digestivas endógenas equivale aproximadamente a 60 a 70g, que no intestino são digeridas e absorvidas; proteínas plasmáticas (~2g) e 6 a 12g de proteína aparecem nas fezes. Outro fator importante na absorção das proteínas dos alimentos é a sua digestibilidade, que é definida como a relação entre proteína ou nitrogênio absorvido e proteína ou nitrogênio ingerido. Em geral, as proteínas de origem animal têm digestibilidade ao redor de 90 e 95%, como se verifica no leite, na carne e no ovo. As proteínas dos vegetais têm digestibilidade menor. Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados diretamente ao fígado pelo sistema porta. Esse órgão exerce um papel importante como modulador da concentração de aminoácidos plasmáticos. Cerca de 20% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a circulação sistêmica, cerca de 50% são transformados em uréia e 6% em proteínas plasmáticas. Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina) são depois metabolizados pelo músculo esquelético, pelos rins e por outros tecidos. O destino dos aminoácidos em cada tecido varia de acordo com as necessidades de momento daquele tecido, havendo um equilíbrio dinâmico entre as proteínas tissulares, os aminoácidos ingeridos pela dieta e os aminoácidos circulantes. Há um contínuo processo dinâmico de síntese e catabolismo proteico, específico em cada tecido, denominado, como já vimos, turnover proteico. A vida média de uma proteína corresponde ao tempo que o organismo leva para renovar a metade da quantidade dela. Certas enzimas intracelulares têm vida média de algumas horas. A hemoglobina tem vida média de 120 dias e o colágeno, cerca de 365 dias. Como fonte de energia, as proteínas são equivalentes aos carboidratos, fornecendo 4kcal/g. No entanto elas são consideradas mais “caras” do que os carboidratos, pois demandam maior quantidade de energia para a sua metabolização. Sendo assim, uma condição fundamental para se garantir a adequada utilização pelo organismo da proteína ingerida é que seja satisfeita a necessidade energética, pois a deficiência de energia acarreta em desvio de proteínas a partir de suas funções plásticas e reparadoras em detrimento da produção de energia. Entre os 21 aminoácidos naturais, vários devem estar presentes na dieta para satisfazer as necessidades do organismo, enquanto outros não; em consequência, a qualidade nutricional das proteínas pode ser determinada pelo tipo e pela quantidade de seus aminoácidos constituintes. Alguns aminoácidos são classificados como essenciais porque sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e devem ser fornecidos como parte da dieta. Esses aminoácidos são: treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilanina e possivelmente arginina. Ausência ou inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo, perda de peso, crescimento menor em crianças e pré-escolares e sintomatologia clínica. Os aminoácidos não essenciais – alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, glicina, prolina e serina – são igualmente importantes na estrutura proteica; no entanto, se houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. Pode parecer que quanto mais material de construção (proteína) o organismo recebe, mais músculo ele desenvolve. Pelo menos é esta a linha de pensamento seguida pelos atletas de força há anos. No entanto, não é bem assim que funciona. Comer o dobro de proteína não dobrará o volume dos músculos. Além disso, outro problema de quem come proteína demais é que o excesso pode ser armazenado no organismo em forma de gordura. Para criar massa muscular é preciso manter um balanço nitrogenado positivo. Mas isso não significa necessariamente que se deve ingerir mais proteína. As células musculares assimilam a quantidade exata de nutrientes de que necessitam para o crescimento, e o treinamento de força contribui para que elas aproveitem melhor as proteínas disponíveis. O exercício de força representa um potente estímulo para a ocorrência de hipertrofia na fibra muscular em humanos. O processo de hipertrofia ocorre quando a taxa de síntese proteica muscular excede a taxa de degradação, acarretando em saldo positivo do balanço proteico muscular. O aumento desse saldo ocorre após uma única sessão de exercício de força, sendo geralmente aceito que o crescimento muscular ocorre após semanas ou meses de treinamento como consequência das elevações crônicas e transitórias na síntese proteica, que supera a degradação proteica durante o período de recuperação entre as sessões consecutivas de treinamento. A síntese proteica muscular pode permanecer elevada por até 48 horas pós- exercício. Visando maximizar o ganho de massa muscular, é necessário otimizar os fatores que promovem a síntese proteica e diminuem a degradação proteica. Não obstante, uma miríade de potenciais fatores pode influenciar no metabolismo proteico muscular, incluindo tipo, intensidade, frequência e duração do exercício, fatores hormonais e a extensão do período de recuperação. Além disso, fatores nutricionais podem influenciar no metabolismo proteico, sendo que tais intervenções nutricionais são comumente difundidas entre atletas e praticantes recreacionais de exercício de força, os quais acreditam que a ingestão de determinados suplementos nutricionais, após uma sessão de treinamento ou durante o treinamento habitual, possa aumentar o ganho normal na hipertrofia da fibra muscular. Há muitos anos tem-se debatido a questão da quantidade de proteína que um atleta deve consumir. Até o início do século passado, a proteína foi considerada o combustível mais importante para a prática de exercícios físicos. Não obstante, naquela época, começaram a se acumular resultados demonstrando que, na realidade, os principais combustíveis utilizados durante o exercício eram carboidratos e lipídeos. Consequentemente, a opinião científica mudou, passando a acreditar que a prática do exercício físico pouco afetava a necessidade proteica. Entretanto, dados recentes obtidos por meio de novas técnicas experimentais indicam que a prática regular de exercícios pode aumentar a necessidade de proteínas e aminoácidos. Esse aumento da necessidade proteica, causado pelo treinamento, pode ocorrer de forma direta, devido a mudanças no metabolismo de aminoácidos, ou indireta, como resultado do consumo insuficiente de energia. Como praticante de treinamento de força ou fisiculturista, o atleta precisa de mais proteína do que uma pessoa menos ativa. Sua necessidade é um pouco maior que os 0,8g diários/kg de peso da DRI, a qual é baseada nas necessidades de quem não pratica exercício. Garantir a ingestão adequada de proteína para a síntese proteica é fundamental para se otimizar o ganho e manutenção de massa magra quando se quer secar. As recomendações variam de acordo com a modalidade esportiva: modalidades de endurance de 1,0 a 1,6g/kg de peso/dia; modalidades de força e explosão de 1,6 a 2,0g/kg de peso/dia; modalidades intermitentes de 1,4 a 1,7g/kg de peso/dia. É extremamente importante que a proteína seja bem distribuída ao longo do dia em todas as refeições para estimular melhor mTOR e otimizar a síntese proteica. A ingestão de carboidratos imediatamente após o exercício de força pode aumentar a subsequente ressíntese de glicogênio quando comparada ao mesmo intervalo de tempo algumas horas posteriormente, mas a ingestão de carboidratos não garante síntese proteica. A ingestão de uma mistura de aminoácidos ou de um hidrolisado de proteínas após uma sessão de exercício de força estimula a taxa de síntese proteica no músculo humano e promove balanço proteico muscular positivo. Isso acontece por conta dos aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), ou de um único aminoácido, como a leucina. No que concerne, esta aumenta a fosforilação de proteínas envolvidas na regulação da síntese proteica, a leucina estimula a mTOR, que sinaliza a hipertrofia muscular. Os ACR podem atuar no balanço proteico muscular também por meio da diminuição da lesão e da degradação proteica muscular induzida pelo exercício físico. A proteína é fundamental em todas as fases da vida e em diferentes estados fisiológicos, considerando, nesse caso, também o exercício físico. O aumento da massa muscular, que representa um objetivo perseguido por atletas em todos os tempos, desde a antiguidade até os dias atuais, especialmente por fisiculturistas, é conseguido somente com muito treinamento e dedicação, alimentação adequada, orientação de treinador capacitado, médico e nutricionista. A quantidade de proteína a ser consumida diariamente por atletas e praticantes de atividade física deve ser preconizada e orientada por profissionais capacitados. Somente dessa forma a proteína exercerá seu papel relevante no processo de síntese proteica no decorrer do treinamento de força, ao mesmo tempo que permitirá a ocorrência de um balanço nitrogenado positivo no adulto. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ACADEMY OF NUTRITION AND DIETETICS, AMERICAN COLLEGE OF SPORTS MEDICINE, AND DIETITIANS OF CANADA. Canada, 2016. Disponível em: www.dietitians.ca/sports. Acesso em: 10/09/2016. BIESEK, Simone; ALVES, Letícia Azen; GUERRA, Isabela. Estratégias de Nutrição e Suplementação no Esporte. 2 ed. São Paulo: Editora Manole, 2010. KLEINER, Susan M; GREENWOOR-ROBINSON, Maggie. Nutrição para o Treinamento de Força. 3 ed. São Paulo: Editora Manole, 2009.
  7. O exercício físico apresenta diversos benefícios, entre eles, redução da pressão arterial e do risco de doenças cardiovasculares, aumento do HDL colesterol, melhora do diabetes tipo 2 e resistência à insulina, proteção contra complicações vasculares, modulação da secreção hormonal, da produção e consumo de energia e consequentemente melhor qualidade de vida e longevidade. Entretanto, ocorrem diversas adaptações fisiológicas durante a atividade física, sendo necessários ajustes cardiovasculares e respiratórios para compensar e manter o esforço realizado. O exercício físico intenso pode aumentar a produção de radicais livres ou espécies reativas de oxigênio no músculo esquelético e em outros tecidos, associadas ao metabolismo energético acelerado. Essas espécies podem contribuir para danos tissulares e celulares e prejudicar o desempenho físico. Caso a produção de EROs (espécie reativa de oxigênio) seja prolongada, pode sobrecarregar as defesas antioxidantes celulares naturais, levando à perda da função da membrana e organelas das células, latência do retículo sarcoplasmático e desacoplação da mitocôndria, podendo ser uma das causas de atrofia muscular, fadiga e overtraining. Os mecanismos que envolvem a produção de EROs nos exercícios aeróbio e anaeróbios são distintos. É bem aceito que a produção de EROs e dano tecidual subsequente resultante de exercício aeróbico é em grande parte devido ao aumento do fluxo no transporte de elétrons levando ao aumento da fuga de radicais superóxido. Já durante e após o exercício anaeróbio pode ser mediada através de outras vias, tais como, a ativação da cadeia de transporte de elétrons, a síntese aumentada das enzimas xantina-oxidase e NADPH-oxidase, o prolongado processo de isquemia e reperfusão tecidual e a atividade fagocítica. Além disso, o aumento da síntese de ácido láctico, catecolaminas e o processo inflamatório elevado após exercícios anaeróbios com intensidades supra-máximas também contribuem significativamente para a produção de EROs. Antioxidantes são substâncias capazes, mesmo em concentrações relativamente baixas, de retardar ou inibir a oxidação do substrato, através de sua capacidade de doar elétrons para o radical livre. Alternativas nutricionais para estimular defesas antioxidantes têm sido estudadas, para reduzir os efeitos oxidantes promovidos pelo exercício extenuante, dentre elas a suplementação com vitamina A, C e E, B- caroteno, selênio, zinco, creatina, glutamina e ômega-3. Há evidências de que a suplementação de vitaminas possa prejudicar processos adaptativos do exercício, podendo resultar na redução do processo de biogênese mitocondrial, a suplementação deve ser evitada na proximidade do treino, já os alimentos que possuem vitaminas antioxidantes podem ser ingeridos nas proximidades dos treinos, esses não vão interferir na biogênese mitocondrial, pois, apenas vão modular o estresse oxidativo e não vão interferir nas adaptações fisiológicas da atividade física. Diferentemente dos estudos com vitaminas, a suplementação de flavonoides parece ser uma estratégia interessante, pois além do possível aumento da biogênese mitocondrial, também apresenta proteção antioxidante. Os compostos fitoquímicos geralmente são manipulados e devem ser prescritos por nutricionistas para que o organismo possa absorvê-los de forma mais eficiente e que sejam utilizadas estratégias corretas na suplementação destes nutrientes. Esses nutrientes são encontrados em alimentos como: abacate, suco de uva integral, suco de cereja e tomate. Os polifenóis representam grande variedade de compostos, divididos em diversas classes, tais como, ácidos hidroxibenzóicos, ácidos hidroxicinâmicos, antocianinas, flavonóis, flavonas, flavonoides, flavononas, isoflavonas, estilbenos e lignanas. São moléculas abundantes na dieta, e há crescente interesse sobre suas ações na prevenção de doenças degenerativas, por apresentarem função antioxidante, anti-inflamatória, atividades cardioprotetoras e anticancerígenas. As antocianinas são pigmentos amplamente distribuídos na natureza, solúveis em água e de cor intensa, responsáveis pela coloração azul, vermelha, violeta e púrpura de muitas espécies do reino vegetal. As fontes de antocianinas comercialmente utilizadas são as cascas de uva e repolho roxo, há inúmeros outros frutos e flores que são estudadas como fonte deste pigmento; jabuticaba, açaí, berinjela, batata- doce roxa e alguns frutos não convencionais como camu- camu. É importante incluir na alimentação de praticantes de atividades físicas, alimentos ricos em vitaminas antioxidantes e polifenóis para fazer a modulação do estresse oxidativo sem inibir as adaptações da atividade física ocorrendo assim a biogênese mitocondrial. A suplementação de vitaminas antioxidantes deve ser feita em horários distantes dos treinos, e caso seja necessário. Importante ter um acompanhamento de nutricionista esportivo para que exames periódicos de micronutrientes sejam feitos para saber se realmente há necessidade de se usar uma suplementação. Referências Bibliográficas: GONÇALVES, Lívia de Souza. Efeitos da suplementação da quercetina sobre o rendimento físico em esteira ergométrica e indicadores metabólicos do exercício exaustivo em atletas de futebol. 2014. 64f. Dissertação (Mestrado) - Pós-graduação em Patologia da Faculdade de Medicina de Botucatu, Universidade Estadual Paulista, São Paulo, 2014. PEREIRA, Milena Biazi Prado. O papel dos antioxidantes no combate ao estresse oxidativo observado no exercício físico de musculação. Revista Brasileira de Nutrição Esportiva, São Paulo, v. 7, n. 40, p. 233- 245, jul/ago. 2013. ROCHA, Juliana de Cássia Gomes. Adição dos corantes naturais antocianinas e luteína em bebidas formuladas com proteínas de soro de leite. 2013. 128f. Dissertação (Mestrado) - Pós-graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos, Universidade Federal de Viçosa, Minas Gerais, 2013.
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