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Utilizar um step, um caixote ou uma superfície mais alta (como por exemplo o degrau de uma escada); Apoiar a ponta de um dos pés no suporte (terço final do pé) e cruzar a outra perna; Alongar ao máximo que conseguir a panturrilha para baixo; Contrair ao máximo que conseguir a panturrilha para cima; Manter o joelho estendido (encaixado ou bloqueado) ou levemente flexionado durante todo o movimento.

Existem muitos estudos sobre a ingestão de Whey Protein no pós-treino que indicam que quantidades superiores e 20 gramas não trariam qualquer benefício em termos de síntese protéica. No entanto, existem poucos estudos nos mesmos moldes envolvendo a ingestão de carne vermelha. Um estudo envolvendo 35 homens de meia idade foi realizado para analisar a ingestão de 0g, 57g (12g de proteína), 113g (24g de proteína) ou 170g (36g de proteína) de carne vermelha (com 15% de gordura). Quando houve a ingestão de 170g de carne a síntese protéica foi mais elevada, resultando em maior anabolismo. Ao contrário dos estudos envolvendo a Whey Protein, onde se encontrou um limite de 20g para efeitos anabólicos, no caso da carne, quanto maior o consumo, maior o efeito anabólico (respeitado o limite do estudo de 36g). Acredita-se que a menor quantidade de leucina na carne (1.7g), em comparação com a whey (8g), seja o motivo dos efeitos positivos de doses maiores. Fonte: Beef Up!. FLEX, pp. 114, maio de 2013.

A proteína é um nutriente vital para os seres vivos, pois consiste em uma macromolécula presente em todas as células de organismos vivos. Como os carboidratos e as gorduras, as proteínas contêm átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio, diferindo-se pela presença, principalmente, de nitrogênio (16% da molécula), juntamente com enxofre, fósforo e ferro. As proteínas são formadas por combinações dos vinte aminoácidos em diversas proporções e cumprem funções estruturais, reguladoras, de defesa e de transporte nos fluídos biológicos. Os aminoácidos livres estão em equilíbrio dinâmico na célula e nos fluidos biológicos, o qual é dependente do anabolismo e do catabolismo orgânico, sendo esse processo denominado turnover proteico. Os principais tecidos responsáveis por esse equilíbrio são o muscular e visceral, sendo estas últimas responsáveis pela síntese de proteínas sanguíneas fundamentais na homeostase celular. As melhores fontes proteicas são de origem animal, no entanto, a ingestão de misturas de cereais e leguminosas nos fornecem também as quantidades de aminoácidos necessárias para a síntese proteica. As proteínas ocupam uma posição chave na reparação e na formação de tecido muscular depois do exercício. Ao levantar um peso, os músculos são forçados a se alongar quando prefeririam se contrair. Essa ação causa minúsculas rupturas nas fibras musculares, que são a razão da dor muscular sentida 1 ou 2 dias após o exercício intenso. Em resposta, o organismo faz as fibras musculares aumentarem de tamanho e as fortalece para protegê-las de rompimentos futuros. O material de construção para esse processo provém principalmente da proteína alimentar, desmembrada em aminoácidos durante a digestão. Como explicado anteriormente, os aminoácidos entram na corrente sanguínea e são transportados para as células musculares para serem sintetizados em proteínas. Há dois tipos principais de proteína muscular: actina e miosina. No desenvolvimento muscular, ocorre o aumento quantitativo de actina e miosina, e este processo faz com que as fibras musculares aumentem em diâmetro e força e se contraiam com mais vigor. A digestão das proteínas começa no estômago, com a enzima pepsina secretada no suco gástrico, seguida pela ação das enzimas proteolíticas provenientes do pâncreas e da mucosa do intestino delgado. Essas enzimas não são secretadas na forma ativa, mas como proenzimas ou zimogêneos; posteriormente, pela ação de outros compostos, são ativadas pela perda de uma hidrólise parcial. Assim, por exemplo, ácido clorídrico do estômago desnatura as proteínas e transforma o pepsinogênio em pepsina. Essa enzima começa a clivagem das proteínas dos alimentos, principalmente das ligações envolvendo os aminoácidos aromáticos e a leucina. As proenzimas pancreáticas são ativadas pela enteroquinase do suco intestinal, que transforma o tripsinogênio em tripsina por meio do processo de hidrólise, o qual é continuado por uma ativação em cascata das outras proenzimas pancreáticas pela ação da tripsina. A secreção de enzimas proteolíticas parece ser regulada pela presença de proteína da dieta no intestino delgado. Os eventos que ocorrem no intestino durante a digestão de proteínas estão bem estabelecidos. As enzimas do suco pancreático mostram uma grande especificidade, especialmente nas ligações adjacentes à lisina ou à arginina (tripsina) ou nos aminoácidos aromáticos (quimio-tripsina) e ainda nos aminoácidos alifáticos neutros (elastase). A maior parte da proteína que entra no intestino, quer de origem dietética, quer de origem endógena, é digerida e absorvida na forma de aminoácidos. Para uma ingestão diária média de proteína de 90 a 100g, a contribuição das secreções digestivas endógenas equivale aproximadamente a 60 a 70g, que no intestino são digeridas e absorvidas; proteínas plasmáticas (~2g) e 6 a 12g de proteína aparecem nas fezes. Outro fator importante na absorção das proteínas dos alimentos é a sua digestibilidade, que é definida como a relação entre proteína ou nitrogênio absorvido e proteína ou nitrogênio ingerido. Em geral, as proteínas de origem animal têm digestibilidade ao redor de 90 e 95%, como se verifica no leite, na carne e no ovo. As proteínas dos vegetais têm digestibilidade menor. Após a absorção intestinal, os aminoácidos são transportados diretamente ao fígado pelo sistema porta. Esse órgão exerce um papel importante como modulador da concentração de aminoácidos plasmáticos. Cerca de 20% dos aminoácidos que entram no fígado são liberados para a circulação sistêmica, cerca de 50% são transformados em uréia e 6% em proteínas plasmáticas. Os aminoácidos liberados na circulação sistêmica, especialmente os de cadeia ramificada (isoleucina, leucina e valina) são depois metabolizados pelo músculo esquelético, pelos rins e por outros tecidos. O destino dos aminoácidos em cada tecido varia de acordo com as necessidades de momento daquele tecido, havendo um equilíbrio dinâmico entre as proteínas tissulares, os aminoácidos ingeridos pela dieta e os aminoácidos circulantes. Há um contínuo processo dinâmico de síntese e catabolismo proteico, específico em cada tecido, denominado, como já vimos, turnover proteico. A vida média de uma proteína corresponde ao tempo que o organismo leva para renovar a metade da quantidade dela. Certas enzimas intracelulares têm vida média de algumas horas. A hemoglobina tem vida média de 120 dias e o colágeno, cerca de 365 dias. Como fonte de energia, as proteínas são equivalentes aos carboidratos, fornecendo 4kcal/g. No entanto elas são consideradas mais “caras” do que os carboidratos, pois demandam maior quantidade de energia para a sua metabolização. Sendo assim, uma condição fundamental para se garantir a adequada utilização pelo organismo da proteína ingerida é que seja satisfeita a necessidade energética, pois a deficiência de energia acarreta em desvio de proteínas a partir de suas funções plásticas e reparadoras em detrimento da produção de energia. Entre os 21 aminoácidos naturais, vários devem estar presentes na dieta para satisfazer as necessidades do organismo, enquanto outros não; em consequência, a qualidade nutricional das proteínas pode ser determinada pelo tipo e pela quantidade de seus aminoácidos constituintes. Alguns aminoácidos são classificados como essenciais porque sua síntese no organismo é inadequada para satisfazer as necessidades metabólicas e devem ser fornecidos como parte da dieta. Esses aminoácidos são: treonina, triptofano, histidina, lisina, leucina, isoleucina, metionina, valina, fenilanina e possivelmente arginina. Ausência ou inadequada ingestão de alguns desses aminoácidos resulta em balanço nitrogenado negativo, perda de peso, crescimento menor em crianças e pré-escolares e sintomatologia clínica. Os aminoácidos não essenciais – alanina, ácido aspártico, asparagina, ácido glutâmico, glicina, prolina e serina – são igualmente importantes na estrutura proteica; no entanto, se houver deficiência na ingestão de um deles, ele pode ser sintetizado em nível celular a partir de aminoácidos essenciais ou de precursores contendo carbono e nitrogênio. Pode parecer que quanto mais material de construção (proteína) o organismo recebe, mais músculo ele desenvolve. Pelo menos é esta a linha de pensamento seguida pelos atletas de força há anos. No entanto, não é bem assim que funciona. Comer o dobro de proteína não dobrará o volume dos músculos. Além disso, outro problema de quem come proteína demais é que o excesso pode ser armazenado no organismo em forma de gordura. Para criar massa muscular é preciso manter um balanço nitrogenado positivo. Mas isso não significa necessariamente que se deve ingerir mais proteína. As células musculares assimilam a quantidade exata de nutrientes de que necessitam para o crescimento, e o treinamento de força contribui para que elas aproveitem melhor as proteínas disponíveis. O exercício de força representa um potente estímulo para a ocorrência de hipertrofia na fibra muscular em humanos. O processo de hipertrofia ocorre quando a taxa de síntese proteica muscular excede a taxa de degradação, acarretando em saldo positivo do balanço proteico muscular. O aumento desse saldo ocorre após uma única sessão de exercício de força, sendo geralmente aceito que o crescimento muscular ocorre após semanas ou meses de treinamento como consequência das elevações crônicas e transitórias na síntese proteica, que supera a degradação proteica durante o período de recuperação entre as sessões consecutivas de treinamento. A síntese proteica muscular pode permanecer elevada por até 48 horas pós- exercício. Visando maximizar o ganho de massa muscular, é necessário otimizar os fatores que promovem a síntese proteica e diminuem a degradação proteica. Não obstante, uma miríade de potenciais fatores pode influenciar no metabolismo proteico muscular, incluindo tipo, intensidade, frequência e duração do exercício, fatores hormonais e a extensão do período de recuperação. Além disso, fatores nutricionais podem influenciar no metabolismo proteico, sendo que tais intervenções nutricionais são comumente difundidas entre atletas e praticantes recreacionais de exercício de força, os quais acreditam que a ingestão de determinados suplementos nutricionais, após uma sessão de treinamento ou durante o treinamento habitual, possa aumentar o ganho normal na hipertrofia da fibra muscular. Há muitos anos tem-se debatido a questão da quantidade de proteína que um atleta deve consumir. Até o início do século passado, a proteína foi considerada o combustível mais importante para a prática de exercícios físicos. Não obstante, naquela época, começaram a se acumular resultados demonstrando que, na realidade, os principais combustíveis utilizados durante o exercício eram carboidratos e lipídeos. Consequentemente, a opinião científica mudou, passando a acreditar que a prática do exercício físico pouco afetava a necessidade proteica. Entretanto, dados recentes obtidos por meio de novas técnicas experimentais indicam que a prática regular de exercícios pode aumentar a necessidade de proteínas e aminoácidos. Esse aumento da necessidade proteica, causado pelo treinamento, pode ocorrer de forma direta, devido a mudanças no metabolismo de aminoácidos, ou indireta, como resultado do consumo insuficiente de energia. Como praticante de treinamento de força ou fisiculturista, o atleta precisa de mais proteína do que uma pessoa menos ativa. Sua necessidade é um pouco maior que os 0,8g diários/kg de peso da DRI, a qual é baseada nas necessidades de quem não pratica exercício. Garantir a ingestão adequada de proteína para a síntese proteica é fundamental para se otimizar o ganho e manutenção de massa magra quando se quer secar. As recomendações variam de acordo com a modalidade esportiva: modalidades de endurance de 1,0 a 1,6g/kg de peso/dia; modalidades de força e explosão de 1,6 a 2,0g/kg de peso/dia; modalidades intermitentes de 1,4 a 1,7g/kg de peso/dia. É extremamente importante que a proteína seja bem distribuída ao longo do dia em todas as refeições para estimular melhor mTOR e otimizar a síntese proteica. A ingestão de carboidratos imediatamente após o exercício de força pode aumentar a subsequente ressíntese de glicogênio quando comparada ao mesmo intervalo de tempo algumas horas posteriormente, mas a ingestão de carboidratos não garante síntese proteica. A ingestão de uma mistura de aminoácidos ou de um hidrolisado de proteínas após uma sessão de exercício de força estimula a taxa de síntese proteica no músculo humano e promove balanço proteico muscular positivo. Isso acontece por conta dos aminoácidos de cadeia ramificada (ACR), ou de um único aminoácido, como a leucina. No que concerne, esta aumenta a fosforilação de proteínas envolvidas na regulação da síntese proteica, a leucina estimula a mTOR, que sinaliza a hipertrofia muscular. Os ACR podem atuar no balanço proteico muscular também por meio da diminuição da lesão e da degradação proteica muscular induzida pelo exercício físico. A proteína é fundamental em todas as fases da vida e em diferentes estados fisiológicos, considerando, nesse caso, também o exercício físico. O aumento da massa muscular, que representa um objetivo perseguido por atletas em todos os tempos, desde a antiguidade até os dias atuais, especialmente por fisiculturistas, é conseguido somente com muito treinamento e dedicação, alimentação adequada, orientação de treinador capacitado, médico e nutricionista. A quantidade de proteína a ser consumida diariamente por atletas e praticantes de atividade física deve ser preconizada e orientada por profissionais capacitados. Somente dessa forma a proteína exercerá seu papel relevante no processo de síntese proteica no decorrer do treinamento de força, ao mesmo tempo que permitirá a ocorrência de um balanço nitrogenado positivo no adulto. REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS ACADEMY OF NUTRITION AND DIETETICS, AMERICAN COLLEGE OF SPORTS MEDICINE, AND DIETITIANS OF CANADA. Canada, 2016. Disponível em: www.dietitians.ca/sports. Acesso em: 10/09/2016. BIESEK, Simone; ALVES, Letícia Azen; GUERRA, Isabela. Estratégias de Nutrição e Suplementação no Esporte. 2 ed. São Paulo: Editora Manole, 2010. KLEINER, Susan M; GREENWOOR-ROBINSON, Maggie. Nutrição para o Treinamento de Força. 3 ed. São Paulo: Editora Manole, 2009.